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lösliche Prenyltransferase - Technische Biochemie

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Fakultät Bio- und Chemieingenieurwesen
Lehrstuhl Technische Biochemie
Prof Dr. Oliver Kayser
Heterologe Expression und Reinigung einer
Prenyltransferase für die Kristallstrukturanalyse
Bachelor/Master Thesis
Hintergrund
Cannabis sativa produziert mehr als 60 verschiedene Cannabinoide. Neben der
psychoaktiven Wirkung von THC (Δ9-Tetrahydrocannabinol) besitzt es eine Vielzahl
interessanter pharmakologischer Eigenschaften. Aus rechtlichen Gründen darf in
Deutschland THC nur aus Faserhanf (0,2 % THC) gewonnen werden. Die THCGewinnung ist damit sehr aufwendig und teuer. Zur Deckung des Bedarfs an
medizinischen THC (ca. 1 Tonne pro Jahr) werden biotechnologische Ansätze
benötigt. Die Biosynthese der THC Vorstufe CBGA gestaltet sich jedoch
problematisch, da das entsprechende Enzym Membran-gebunden und somit nur
sehr eingeschränkt für die biotechnologische Nutzung geeignet ist.
Aufgabenstellung
Es sind allerdings bakterielle lösliche Enzyme beschrieben die ein ähnliches
Substratspektrum besitzen. Um mittels rationalen Enzymdesigns die
Substratspezifität verändern zu können, muss die 3D-Struktur dieser Enzyme
bekannt sein.
Im Rahmen der Abschlussarbeit soll deshalb eine lösliche Prenyltransferase in
E. coli exprimiert und gereinigt werden. Im Anschluss daran sollen
Kristallisationsversuche durchgeführt werden.
Methoden
• Kultivierung rekombinanter Bakterien
• HPLC-Analyse der Aktivitäts-Assays
• Proteinreinigung
• Proteinbiochemie
Ansprechpartner
Dr. Felix Stehle
E-Mail: felix.stehle@bci.tu-dortmund.de
Tel: 0231 755-5115
Raum: G1-614
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