close

Anmelden

Neues Passwort anfordern?

Anmeldung mit OpenID

Chemische Biologie für Fortgeschrittene - KIT - IBG

EinbettenHerunterladen
Zeitplan für das 1. Semester (WS) des Master-Studiengangs Chemische Biologie
Wintersemester 2014/2015: Vorbesprechung: 14.10.14 (Geb. 30.42, Raum 500, 8h30), Beginn 21.10.2014 (KW 43), Ende 15.02.2015 (KW 7)
Block
A
B
C
Verantwortlich
Christof Niemeyer
Claudia Muhle-Goll
Ute Schepers
Dauer
3 Wochen
2x 1 Woche
3 Wochen
Plätze
20
15
20
Besp-Wochen
60
30
60
Vorlesung
2 Wochen
2x 1 Woche
2 Wochen
Ort: Vorlesung
CN, Geb. 601, Raum 427
CS, Geb. 30.42, Raum 500
CN, Geb. 601, Raum 427
D
Marcus Elstner
2 Wochen
12
24
2 Wochen
CS, Seminarraum PC, Geb. 30.44,
4.OG
CS, Seminarraum PC, Geb. 30.44,
4.OG
CS, Seminarraum der PC im Geb.
30.44, 4.OG
E
Tilman Lamparter
2 Wochen
12
24
2 Wochen
F
Burkhard Luy
2 Wochen
6
12
2 Wochen
G/H/J
Anne S. Ulrich
3x 2 Wochen
3x5
30
2 Wochen
CN, Geb. 601, Raum 427
52
02
KW
43
44
P-Block
45
46
A
47
48
B
B
paralleler
Block
V-Block
49
50
D
C
A
C
B
B
51
E
E
01
Weihnachten
&
Jahreswechsel
D
Seminar
P-Block: Praktikumsblock
V-Block: Vorlesungsblock (4 SWS, jeweils dienstags und mittwochs von 8h30-10h00)
Literaturseminar: mittwochs im Anschluss an die Vorlesung (10h15-11h00)
Ort: Praktikum
CN, Geb. 601, Raum 240
CS
CN,ITG, (Geb. 316)
Praktikumssaal
CS, Seminarraum PC, Geb.
D
03
04
F
05
CS
CS, Geb. 30.42, Raum 401
und 402
CN, Geb. 352, Raum 108
06
07
G
E
D
30.44, 4.OG
GHJ
09
10
J
H
F
08
Themenübersicht der Praktikumsblöcke im neuen Masterpraktikum „Chemische Biologie für
Fortgeschrittene“
Modulverantwortliche: Anne S. Ulrich und Christof M. Niemeyer
Block A: Biokonjugation für Chemische Biologie und Mikroanalytik
Christof M. Niemeyer
Qualifikationsziele:
Die Studierenden erhalten einen Überblick über Konzepte, Methoden und Anwendungen der
Biokonjugation im Bereich der Chemischen Biologie und der Mikroanalytik. Sie kennen alternative
Konzepte zur selektiven chemischen Modifizierung von Biomolekülen, insbesondere Proteine und
Nucleinsäuren, und festen Substraten sowie typische Anwendungsbereiche von Biokonjugaten. Sie
verstehen die Anforderungen an die chemische Synthese sowie das Design von Testverfahren
(Assays) um solche Biokonjugate für die Untersuchung biologischer Fragestellungen einzusetzen und
können ihr Wissen auf neue Fragestellungen übertragen. Im praktischen Teil werden typische
Biokonjugationsverfahren für Proteine und Nucleinsäuren erlernt und auf modellhafte Oberflächenbasierte Assays zur Analyse von Proteinen und Nucleinsäuren angewendet.
Inhalt:
Grundlegende Konzepte der Chemischen Biologie; (kombinatorische) Synthese von Peptiden und
Nucleinsäuren; (bio)orthogonale Ligationsverfahren; Oberflächenchemie; Mikroarray-Analytik;
Antikörper-Wirkstoff-Konjugate; Ligand-induzierte Dimerisierung; Oberflächen-basierte Zell-Assays.
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CN, IBG-1 (Geb. 601), Seminarraum 427
Praktikum: 3 Wochen, 20 Plätze
CN, IBG-1 (Geb. 601) Seminar- und Praktikumsraum
Literatur:
 Hermanson, G. T., Bioconjugate Techniques, Academic Press, San Diego 1998.
 Niemeyer, C. M., Bioconjugation Protocols: Strategies and Methods, Methods in Molecular
Biology, Humana Press, Totowa, NJ 2004.
 Baldi, P., Hatfield, G. W., DNA Microarrays and Gene Expression: From Experiments to Data
Analysis and Modeling, Cambridge University Press 2011.
 Schena, M., DNA Microarrays (Methods Express), Cold Spring Harbor Laboratory Press 2007.
 Weinrich, D., Jonkheijm, P., Niemeyer, C. M., Waldmann, H.; Applications of Protein Biochips in
Biomedical and Biotechnological Research. Angew Chem Int Ed 48, 2009, p 7744.
 Chemical Biology. A Practical Course, H. Waldmann, P. Janning, Wiley-VCH, 1. Auflage, 2004.
Block B: Datenbanken und Bioinformatik-Tools
Claudia Muhle-Goll
Qualifikationsziele:
Die Studierenden werden in die Internet-Datenbankrecherche und Bioinformatik-Tools eingeführt.
Genom-, Protein- und Metabolomics-Datenbanken und Methoden zur in silico Proteincharakterisierung
werden vorgestellt. Im Praktikum werden die entsprechenden Techniken erläutert und an konkreten
Beispielen angewandt.
Inhalt:
NCBI und ENSEMBL-Datenbank, Uniprot, KEGG, EXPASY, Blast-Sequenzvergleiche, multiple
Sequenzvergleiche mit Clustal und Phylogenie, Proteinstrukturmodellierung aufgrund von Homologie
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CS, IOC (Geb. 30.42), Seminarraum 5. Stock
Praktikum: 1 Woche ( zwei Mal durchgeführt) 2* 15 Plätze
CS,
Literatur:
 Jean-Michel Claverie: Bioinformatics for Dummies
Block C: Kombinatorik
Ute Schepers
Qualifikationsziele:
Die Studierenden erhalten einen Überblick über Konzepte, Methoden und Anwendungen der
kombinatorischen Synthese und Hochdurchsatztechniken im Bereich der Chemischen Biologie. Sie
kennen alternative Konzepte zur Herstellung kleiner Molekülbibliotheken auf Basis der organischen
Festphasensynthese, deren Markierung mit Fluorophoren und deren automatisiertes Screening in
Zellen und im Tiermodell Zebrafisch. Sie erlernen bioorthogonale Reaktionen und deren Anwendung
in vivo z.B. in der Markierung von Glykostrukturen.
Inhalt:
Grundlegende Konzepte der Chemischen Biologie; (kombinatorische) Synthese von kleinen
Molekülen, Festphasenchemie, Markierungsstrategien; (bio)orthogonale Ligationsverfahren;
Hochdurchdsatz-Screeningverfahren, automatisierte Mikroskopie, Zebrafisch-Handling, Zellkultur,
Robotik
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CN, IBG-1 (Geb. 601), Seminarraum 427
Praktikum: 3 Wochen, 20 Plätze
CN,ITG, (Geb. 316) Praktikumssaal/ Seminarraum
Literatur:
 A Miller, J. Tanner „Essentials of Chemical Biology", Wiley
 B. Larijani, C.A. Rosser “Chemical Biology” Wiley
 H. Waldmann, P. Janning „Chemical Biology“ Wiley-VCH
 U. Schepers „RNAi interference in practice“ Wiley-VCH
 Niemeyer, C. M., Bioconjugation Protocols: Strategies and Methods, Methods in Molecular
Biology, Humana Press, Totowa, NJ 2004.
Block D: Molecular Dynamics and Docking
Marcus Elstner
Qualifikationsziele:
Die Studierenden werden in die Methodik der biophysikalischen Beschreibung der Struktur- und
Strukturbildung von Biomakromolekülen (Proteine, DNA, RNA) eingeführt und in Modelle zu deren
Verständnis, der Modellierung (Bioinformatik) und der Simulation.
Inhalt:
Einführung in die empirischen Kraftfeldmethoden, Energiebeiträge, Strukturminimierung
Molekulardynamik (Thermostat, Barostat), Strukturbasierte Simulationen, Beschreibung von
Bindungsvorgängen, Rezeptor-Liganden-Docking
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CS, Seminarraum der Physikalischen Chemie im Geb. 30.44, 4.OG (dienstags 9h30-11h00)
Praktikum: 15 Plätze, 2 Wochen
CS, Seminarraum der Physikalischen Chemie im Geb. 30.44, 4.OG
Literatur:
 Leach: Molecular Modeling: Principles and Applications, Pearson Education, 2001.
 Jensen: Introduction to Computational Chemistry, Wiley, Chichester 2007
Block E: Protein Kristallisation
Tilman Lamparter
Qualifikationsziele:
Die Studierenden werden in die Praxis der Proteinkristallisation eingeführt. Der erste Flaschenhals
besteht in der Expression und Reinigung, der zweite in der Kristallisation, der dritte in der Diffraktion
und Lösung des Phasenproblems. Die Grundlagen dazu werden in der Vorlesung vermittelt.
Inhalt:
Ziel der Kristallisation. Klonierung Expressionsvektoren; Protein Reinigung; Screening Konzepte,
Optimierung; Cryo-Protektion; Diffraktion, Strahlenquellen; Lösung des Phasenproblems; Refinement;
Visualisierung
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CS, Seminarraum der Physikalischen Chemie im Geb. 30.44, 4.OG (dienstags 9h30-11h00)
Praktikum: 10 Plätze, 2 Wochen
Literatur:
 Methods in Molecular Biology, vol. 363: Macromolecular Crystallography Protocols: Volumes 1 +
2: Preparation and Crystallization of Macromolecules Edited / Structure Determination by: S.
Doublié © Humana Press Inc., Totowa, N (2007) (als pdf verfügbar)
 Protein Crystallization (2009) by Therese M. Bergfors
Block F: Hochauflösende NMR-Spektroskopie in der Chemischen Biologie
Burkhard Luy
Qualifikationsziele:
Die Studierenden werden in die Methoden der NMR-Spektroskopie zur Strukturaufklärung und
Quantifizierung von organischen Molekülen eingeführt. Weiterhin lernen sie die Grundlagen zu DrugDesign und Ligandenscreening mit Hilfe der NMR-Spektroskopie kennen. Eine Einführung zur NMRSpektroskopie an Proteinen wird gegeben. Neben der Vermittlung von Grundlagenwissen soll die
Vorlesung die Studierenden auf das gleichzeitig stattfindende Praktikum vorbereiten.
Inhalt:
Einführung in die NMR-Strukturaufklärung im Hinblick auf Konstitution, Konfiguration und
Konformation; NOE-Distanzen, Karplusrelation, dipolare Restkopplungen und deren Anwendung;
Grundlagen zu Metabolomics; Multivariate und andere Analyseverfahren; liganden- und
rezeptorbasierte Detektion von Bindungsverhalten; Struktur-Aktivitäts-Beziehung mit Hilfe der NMR.
Vorlesung: 4 Doppelstunden
CS, Seminarraum der Physikalischen Chemie im Geb. 30.44, 4.OG (dienstags 9h30-11h00)
Praktikum: 6 Plätze, 2 Wochen
CS, Räume 401 und 402 Gebäude 30.42.
Literatur:
H. Günther: NMR Spectroscopy, Basic Principles, Concepts, and Applications, Wiley-VCH, 2013.
Lämmerhofer, Michael / Weckwerth, Wolfram: Metabolomics in Practice, Wiley VCH, 2013.
Originalliteratur.
Block G: Protein-Lipid Wechselwirkungen
Jochen Bürck und Johannes Reichert (LS Biochemie: Anne S. Ulrich)
Qualifikationsziele:
Die Studierenden werden in die biologische Bedeutung und in die grundlegenden Techniken zur
Aufklärung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen eingeführt. An Beispielen wie der Membranbindung,
Porenbildung, oder Amyloid-Aggregation werden Grundlagen und Methodik chiraloptischer und
fluoreszenzspektroskopischer Techniken zur Charakterisierung von Biomakromolekülen vermittelt.
Das zugehörige Praktikum beinhaltet die Probenpräparation relevanter Peptide in Membranimitierenden Umgebungen, ihre Messung im CD- bzw. Fluoreszenz-Spektrometer.
Inhalt:
Physikalische Grundlagen chiraloptischer und fluoreszenzspektroskopischer Methoden,
Membranbindung, Konformations- und Orientierungsanalyse, Porenbildung, Translokation, AmyloidAggregation, Liposomen-Technologie, in-vitro- und in-vivo-Techniken, High-Throughput Screening,
Sekundärstrukturanalyse, Peptidorientierung, fluorimetrische Funktionsassays.
Vorlesung: 1 Doppelstunde
CN, IBG-1 (Geb. 601), Seminarraum 427
Praktikum: 5 Plätze, 2 Wochen
CN, IBG-2 (Geb. 352), Seminarraum
Literatur:
 G. D. Fasman (ed.): Circular Dichroism and the Conformational Analysis of Biomolecules, Plenum
Press, N.J., 1996.
 Comprehensive Chiroptical Spectroscopy,Two volume set. Edited by N. Berova, P. L. Polavarapu,
K. Nakanishi, and Robert W. Woody. John Wiley & Sons, Hoboken, 2012.
 Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd Ed., Springer, 2010
 J.M. Sanderson, Peptide–lipid interactions: Insights and perspectives. Organic & Biomolecular
Chemistry. 3 (2005) 201-212.
 Wu, Y., H. W. Huang, and G. A. Olah. 1990. Method of oriented circular dichroism. Biophys. J.
57:797–806.
 K.A. Brogden, Antimicrobial peptides: Pore formers or metabolic inhibitors in bacteria. Nature
Reviews Microbiology 3 (2005) 238-250.
 F. Madani et al., Mechanisms of cellular uptake of cell-penetrating peptides. Journal of Biophysics
2011 (2011), Article ID 414729.
Block H: Membran-aktive Peptide
Parvesh Wadhwani und Sergii Afonin (LS Biochemie, Anne S. Ulrich)
Qualifikationsziele:
Die Studierenden erhalten einen Überblick über das Vorkommen, die Funktionsweisen und die
Anwendungsgebiete von Membran-aktiven Peptiden. Sie verstehen die Anforderungen an das
molekulare Design und die chemische Synthese, sowie bezüglich der Peptid-Aggregation und der
Lipid-Polymorphie. Anhand von repräsentativen Beispielen werden unterschiedliche Peptid-Kategorien
erläutert. Im praktischen Teil kommen die synthetischen, massenspektrometrischen und
chromotographischen Schritte zur Anwendung.
Inhalt:
Membran-aktive Peptide in Medizin (antimikrobielle und toxische Peptide) und Biotechnologie
(zellpenetrierende und fusogene Peptide); natürliches Vorkommen und chemisches Design;
Festphasen-Peptidsynthese (automatisiert and manuell); Charakterisierung der Produkte mittels
Chromatographie und Massenspektrometrie; Kalorimetrische Analyse der Membranbindung.
Vorlesung: 1 Doppelstunde
CN, IBG-1 (Geb. 601), Seminarraum 427
Praktikum: 5 Plätze, 2 Wochen
Erste Woche am CN, IBG-2 (Geb. 352) Seminarraum
Zweite Woche am CS, IOC (Geb. 30.42) Raum 501
Literatur:
 Bioactive Peptides, Edited by john Howl CRC Press, Boca Raton, 2009, 506 pp.




Peptide characterization and application protocols Edited by Gregg B. Fields, Methods in
Molecular Biology, Vol. 386 2007, XI, 342 p.
Fmoc Solid Phase Peptide Synthesis. A Practical Approach; Edited by W. Chan and Peter White;
Practical Approach Series 222, (2000) 370.
G.W.H. Höhne, W.F. Hemminger, H.-J. Flammersheim. Differential Scanning Calorimetry, 2003
Methods in Molecular Biology, vol. 251: HPLC of Peptides and Proteins, 2004
Methods in Molecular Biology, vol. 146: Mass Spectrometry of proteins and Peptides, 2000

Methods in Molecular Biology, vol. 386: Peptide Characterization and Application Protocols, 2007

Block J: Strukturaufklärung in Membranen
Erik Strandberg und Stephan Grage (LS Biochemie, Anne S. Ulrich)
Qualifikationsziele:
In der Vorlesung werden die Studierenden verschiedene Methoden der Festkörper-NMR
kennenlernen, um 3D-Strukturen von membranständigen Peptiden und Membranproteinen zu
bestimmen. Im Praktikum wird der theoretische Hintergrund wichtiger Festkörper-NMR Techniken
erklärt, sowie Probenvorbereitung, Durchführung und Daten-Auswertung vermittelt.
Inhalt:
Isotopenmarkierung, Rekonstitution von membranaktiven Peptiden in Lipiddoppelschichten und
Vorbereitung von orientierten NMR Proben, Methoden der Festkörper-NMR zur Bestimmung von
Molekülorientierungen, intermolekularen Abständen und molekularer Dynamik, fortgeschrittene
Festkörper-NMR Techniken wie 2-dimensionale NMR und „magic angle spinning“
Vorlesung: 1 Doppelstunde
CN, IBG-1 (Geb. 601), Seminarraum 427
Praktikum: 5 Plätze, 2 Wochen
CN, IBG-2 (Geb. 352) Seminarraum, oder CS, IOC (Geb. 30.42) Raum 501
Literatur:

M. Levitt: Spin Dynamics



M. Duerr: Solid-state NMR spectroscopy. Principles and Applications
F. O. Stejskal and J. D. Memory: High resolution NMR in the solid state
K. Schmidt-rohr and H. Spiess: Multidimensional solid-state NMR in polymers
Document
Kategorie
Kunst und Fotos
Seitenansichten
4
Dateigröße
356 KB
Tags
1/--Seiten
melden